Fiches › Biochimie

Les 20 acides aminés

Les vingt acides aminés protéinogènes, ceux que le code génétique sait faire entrer dans une protéine. Ils partagent la même structure, un carbone α portant une fonction amine, une fonction acide et un hydrogène, et ne diffèrent que par leur chaîne latérale. C’est elle qui décide de tout le reste.

Les 9 acides aminés essentiels

Le corps ne sait pas les fabriquer, ils viennent donc de l’alimentation : histidine, isoleucine, leucine, lysine, méthionine, phénylalanine, thréonine, tryptophane, valine. L’arginine est dite semi-essentielle, parce qu’elle ne le devient qu’en période de croissance ou de maladie.

Les familles de chaînes latérales

Apolaire

Chaîne latérale hydrophobe, tournée vers l’intérieur des protéines.

Polaire

Chaîne latérale non chargée mais capable de liaisons hydrogène.

Acide

Chaîne latérale chargée négativement au pH du corps.

Basique

Chaîne latérale chargée positivement au pH du corps.

Aromatique

Noyau aromatique : absorbe à 280 nm, ce qui sert à doser les protéines.

Le tableau complet

Ce qu’il faut retenir de chacun

• Alanine (Ala, A) — La plus simple après la glycine : sa chaîne latérale est un simple méthyle.
• Arginine (Arg, R) — Groupement guanidinium : l’acide aminé le plus basique, chargé + à tout pH physiologique.
• Asparagine (Asn, N) — Amide de l’aspartate ; point d’accroche habituel des sucres (N-glycosylation).
• Aspartate (Asp, D) — Acide aspartique : chargé − au pH du sang, fréquent dans les sites actifs.
• Cystéine (Cys, C) — Son thiol forme les ponts disulfure qui tiennent la structure des protéines.
• Glutamate (Glu, E) — Acide glutamique : plaque tournante de l’azote, et neurotransmetteur excitateur du cerveau.
• Glutamine (Gln, Q) — Amide du glutamate : transporte l’azote et l’ammoniac dans le sang sans toxicité.
• Glycine (Gly, G) — Le seul sans carbone asymétrique : si petit qu’il autorise les coudes serrés du collagène.
• Histidine (His, H) — Son pKa proche de 7 en fait le tampon des protéines et le capteur de proton des sites actifs.
• Isoleucine (Ile, I) — Un des trois acides aminés ramifiés, brûlés directement par le muscle.
• Leucine (Leu, L) — Six codons, le record avec la sérine et l’arginine ; déclencheur de la synthèse musculaire.
• Lysine (Lys, K) — Son amine libre porte les marques épigénétiques des histones (acétylation, méthylation).
• Méthionine (Met, M) — Un seul codon, AUG : c’est le signal de départ de toute traduction.
• Phénylalanine (Phe, F) — S’accumule dans la phénylcétonurie, d’où les mentions sur les boissons light.
• Proline (Pro, P) — Sa chaîne latérale boucle sur l’azote : elle casse les hélices et coude la chaîne.
• Sérine (Ser, S) — Cible favorite des kinases : c’est son hydroxyle qui reçoit le phosphate.
• Thréonine (Thr, T) — Second point d’accroche des sucres (O-glycosylation), avec la sérine.
• Tryptophane (Trp, W) — Le plus lourd et le plus rare ; précurseur de la sérotonine et de la mélatonine.
• Tyrosine (Tyr, Y) — Fabriquée à partir de la phénylalanine ; départ des hormones thyroïdiennes et de l’adrénaline.
• Valine (Val, V) — Remplace le glutamate en position 6 de l’hémoglobine dans la drépanocytose.